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<!DOCTYPE html>

<title>Rhodopsin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Rhodopsin</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Rhodopsin

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Dreidimensionales Strukturmodell des <a href="Backbone_(Biochemie)" title="Backbone (Biochemie)">Backbones</a> von Rhodopsin. In der Mitte (hellgrau) ist das für die Signalkaskade wichtige 11-cis-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> zu sehen. Nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1L9H">1L9H</a>.

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">348 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">multipass Membranprotein

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P08100">P08100</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P08100">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Zweiseitentiere" class="mw-redirect" title="Zweiseitentiere">Zweiseitentiere</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (Opsine)

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p>

<p><b>Rhodopsin</b> (vor allem in älteren Lehrbüchern und Forschungsarbeiten wegen seiner Farbe auch <b>Sehpurpur</b> genannt) ist ein lichtempfindliches <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptormolekül</a>. Rhodopsin ist eines der Sehpigmente in der <a href="Netzhaut" title="Netzhaut">Netzhaut</a> (Retina) der <a href="Auge" title="Auge">Augen</a> von <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a> (Vertebraten), in den <a href="Facettenauge" title="Facettenauge">Facettenaugen</a> der Insekten und in den <a href="Photorezeptor" class="mw-redirect" title="Photorezeptor">Photorezeptoren</a> von anderen <a href="Wirbellose" title="Wirbellose">Wirbellosen</a> (Invertebraten).<sup id="cite_ref-mueller_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-mueller-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Darüber hinaus kommen Rhodopsine (<a href="Bacteriorhodopsin" title="Bacteriorhodopsin">Bakteriorhodopsin</a>, <a href="Channelrhodopsin" title="Channelrhodopsin">Channelrhodopsin</a> und <a href="Heliorhodopsin" title="Heliorhodopsin">Heliorhodopsin</a>) auch in <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>, <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a>, einzelligen <a href="Algen" class="mw-redirect" title="Algen">Algen</a> und sogar einigen <a href="Viren" title="Viren">Viren</a> vor.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Pushkarev2018_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Pushkarev2018-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Beim Menschen und in den meisten Wirbeltieraugen ist das Rhodopsin in den <a href="St%C3%A4bchen_(Auge)" title="Stäbchen (Auge)">Stäbchen</a> der Netzhaut für das Hell-Dunkel-Sehen bei geringer Helligkeit (<a href="Skotopisches_Sehen" class="mw-redirect" title="Skotopisches Sehen">Skotopisches Sehen</a>) verantwortlich. Dagegen beruht das <a href="Farbensehen" class="mw-redirect" title="Farbensehen">Farbensehen</a> bzw. Tagsehen mit Hilfe der <a href="Zapfen_(Auge)" title="Zapfen (Auge)">Zapfen</a> auf drei, bei einer Reihe von Tierarten auf vier verschiedenen Varianten des <a href="Iodopsin" class="mw-redirect" title="Iodopsin">Iodopsins</a>, eines verwandten Sehpigments.<sup id="cite_ref-mueller_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-mueller-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Details">Details</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Rhodopsinstruktur">Rhodopsinstruktur</h3></div>

<p>Rhodopsin besteht aus einem Proteinanteil, dem Stäbchen-<a href="Opsin" title="Opsin">Opsin</a> (<a href="Skotopsin" title="Skotopsin">Skotopsin</a>), einem <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Transmembranprotein</a>, und dem <a href="Atombindung" class="mw-redirect" title="Atombindung">kovalent</a> gebundenen <a href="Chromophor" title="Chromophor">Chromophor</a> 11-<a href="(Z)-(E)-Isomerie" class="mw-redirect" title="(Z)-(E)-Isomerie"><i>cis</i></a>-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a>. Das 11-<i>cis</i>-Retinal (Aldehyd des <a href="Retinol" title="Retinol">Retinols</a>) ist als <a href="Imin" class="mw-redirect" title="Imin">Imin</a> (Schiffsche Base) an die ε-Aminogruppe eines <a href="Lysin" title="Lysin">Lysins</a> in der 7. <a href="Transmembrandom%C3%A4ne" class="mw-redirect" title="Transmembrandomäne">Transmembrandomäne</a> gebunden, was beim Rinderrhodopsin Lysin 296 ist. In den Stäbchenzellen der Netzhaut ist Rhodopsin jedoch nicht in die Zellmembran eingelagert, sondern befindet sich in den Membranen scheibchenförmiger Organellen (Disks) im Inneren der Zelle.<sup id="cite_ref-khorana_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-khorana-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Wirbeltierrhodopsine sind Vertreter der großen Familie von <a href="GPCR" class="mw-redirect" title="GPCR">G-Protein-gekoppelten Rezeptoren</a> (GPCRs). <a href="Hausrind" title="Hausrind">Bovines</a> Rhodopsin war der erste G-Protein-gekoppelte Rezeptor, von dem eine durch <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a> gewonnene <a href="Kristallstruktur" title="Kristallstruktur">Kristallstruktur</a> vorlag (charakteristisch sind u. a. die sieben helikalen <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembrandomänen</a> – siehe Abbildung). Er diente daher als Vorlage für <a href="Molecular_Modelling" class="mw-redirect" title="Molecular Modelling">Modelle</a> anderer GPCRs, auch wenn die Übereinstimmung in der <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a> teilweise sehr gering ist. Mittlerweile liegen die <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Kristallstrukturen</a> zahlreicher weiterer GPCRs vor.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Vorgänge_bei_der_Rhodopsinaktivierung_durch_Licht"><span id="Vorg.C3.A4nge_bei_der_Rhodopsinaktivierung_durch_Licht"></span>Vorgänge bei der Rhodopsinaktivierung durch Licht</h3></div>

<p>Das <a href="Lichtabsorption" title="Lichtabsorption">Absorptionsmaximum</a> von Rhodopsin im sichtbaren Lichtwellenlängenbereich liegt bei λ = 500 nm.<sup id="cite_ref-BMH_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-BMH-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Absorption eines einzelnen Photons im passenden Energiebereich führt im 11-<i>cis</i>-Retinal zu einer <a href="Isomerisierung" title="Isomerisierung">Isomerisierung</a> nach <i>all-trans</i>-Retinal. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Retinals, und durch interne Wechselwirkungen im Molekül kommt es infolgedessen zu einer Reihe von <a href="Konformations%C3%A4nderung" title="Konformationsänderung">Konformationsänderungen</a> im Proteinanteil des Pigments, die das Rhodopsin in einen „Meta II“-genannten metastabilen aktiven Zustand überführen. In der Forschung spricht man von „Bleaching“ („Bleichung“), da das Pigment im Zuge der Aktivierung seine rötliche Farbe verliert. Die veränderten funktionalen Eigenschaften von aktiviertem Rhodopsin sind die Basis für eine Reihe rasch stattfindender Veränderungen in der Zelle.<sup id="cite_ref-mueller_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-mueller-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Lichtaktiviertes Rhodopsin in den <a href="St%C3%A4bchen_(Auge)" title="Stäbchen (Auge)">Stäbchenzellen</a> der Netzhaut aktiviert das G-Protein <a href="Transducin" title="Transducin">Transducin</a>. Dadurch wird die <a href="Visuelle_Signaltransduktion" class="mw-redirect" title="Visuelle Signaltransduktion">Visuelle Signaltransduktion</a> ausgelöst, eine mehrschrittige Reaktionskaskade, in deren Verlauf die ursprüngliche Erregung moduliert und um ein Vielfaches verstärkt wird. Deren Endpunkt ist ein elektrisches Signal, das über <a href="Nervenzelle" title="Nervenzelle">Nervenzellen</a> schließlich ins visuelle Zentrum des <a href="Gehirn" title="Gehirn">Gehirns</a> weitergeleitet wird.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Mikrobielle Rhodopsine sind dagegen oft in der Zellmembran lokalisierte lichtaktivierte <a href="Protonenpumpe" title="Protonenpumpe">Protonenpumpen</a>, <a href="Ionenpumpe" title="Ionenpumpe">Ionenpumpen</a> oder <a href="Ionenkanal" title="Ionenkanal">Ionenkanäle</a>: Ihre Aktivierung resultiert ohne Zwischenschritte direkt in einem elektrischen Signal.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Vorgänge_bei_der_Rhodopsindeaktivierung_und_Regenerierung"><span id="Vorg.C3.A4nge_bei_der_Rhodopsindeaktivierung_und_Regenerierung"></span>Vorgänge bei der Rhodopsindeaktivierung und Regenerierung</h3></div>

<p>Der metastabile Meta II-Zustand wandelt sich auch spontan wieder in einen inaktiven Zustand um. In der Regel – und insbesondere im Rahmen der visuellen Transduktion in den Stäbchenzellen der Netzhaut – wird aktiviertes Rhodopsin jedoch durch einen schnelleren enzymatischen Prozess – Phosphorylierung durch das Enzym Rhodopsinkinase und Bindung des Proteins <a href="S-Arrestin" title="S-Arrestin">Arrestin</a> – deaktiviert.<sup id="cite_ref-khorana_5-1" class="reference"><a href="#cite_note-khorana-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Im Zuge der Deaktivierung wird das <i>all-trans</i>-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> freigesetzt. Zur Regenerierung des lichtempfindlichen Rhodopsins muss 11-<i>cis</i>-Retinal wieder gebunden werden. Auch das involviert komplexe, enzymatisch gesteuerte Vorgänge: So wird <i>all-trans</i>-Retinal zu 11-<i>cis</i>-Retinal außerhalb der Zelle im angrenzenden <a href="Netzhaut#Retinales_Pigmentepithel" title="Netzhaut">retinalen Pigmentepithel</a> „recycelt“.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Medizinischer_Bezug">Medizinischer Bezug</h2></div>

<p><a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im Opsin-Gen können zu einer <a href="Retinopathia_pigmentosa" title="Retinopathia pigmentosa">Retinopathia pigmentosa</a> und erblicher <a href="Nachtblindheit" title="Nachtblindheit">Nachtblindheit</a> führen.

</p><p>Ein Mangel an <a href="Vitamin_A" title="Vitamin A">Vitamin A</a> als Quelle des Retinals führt zu <a href="Nachtblindheit" title="Nachtblindheit">Nachtblindheit</a>, Trockenheit des Auges (<a href="Xerophthalmie" title="Xerophthalmie">Xerophthalmie</a>) sowie einer Hornhautentzündung (<a href="Keratitis" title="Keratitis">Keratitis</a>) des Auges. Bei Kindern kann Vitamin-A-Mangel zur Erblindung führen. Dies tritt wegen der auf Reis basierenden Ernährung besonders häufig in <a href="Entwicklungsland" title="Entwicklungsland">Entwicklungsländern</a> auf. Der <a href="Recommended_Daily_Allowance" title="Recommended Daily Allowance">Tagesbedarf</a> eines Erwachsenen an Vitamin A ist nach <a href="Richtlinie_(EU)" title="Richtlinie (EU)">Europäischer Richtlinie</a> 90/496/EWG (EU-Nährwertkennzeichnungsrichtlinie) mit 800 µg festgelegt.<sup id="cite_ref-EURDAaktuell_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-EURDAaktuell-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwandte_Themen">Verwandte Themen</h2></div>

<p>Ein ähnliches Molekül, das <a href="Bakteriorhodopsin" class="mw-redirect" title="Bakteriorhodopsin">Bakteriorhodopsin</a>, findet sich in <a href="Halobakterien" title="Halobakterien">Halobakterien</a>. Es enthält ebenfalls <a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> und ist ebenfalls aus sieben <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembran-Domänen</a> aufgebaut. Jedoch ist es nicht an ein G-Protein gekoppelt. Es handelt sich um eine lichtgetriebene <a href="Protonenpumpe" title="Protonenpumpe">Protonenpumpe</a>.

</p><p>In höheren grünen Pflanzen fungiert hingegen <a href="Phytochrom" title="Phytochrom">Phytochrom</a> als Lichtrezeptor, das ebenso wie Rhodopsin in verschiedenen Zuständen vorkommen kann und der Pflanze damit Auskunft über die gerade vorhandenen Lichtbedingungen gibt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Channelrhodopsin" title="Channelrhodopsin">Channelrhodopsin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Retinol-Stoffwechsel" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Rhodopsins?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Rhodopsin</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=family%3a%22G-protein+coupled+receptor+1+family.+Opsin+subfamily%22&by=taxonomy">Suchergebnis UniProt Opsins by Taxonomy</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-mueller-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-mueller_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-mueller_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-mueller_2-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Werner A. Müller, Stephan Frings, Frank Möhrlen: <cite style="font-style:italic">Tier- und Humanphysiologie: Eine Einführung</cite>. Springer Spectrum, Berlin 2019, ISBN 978-3-662-58461-3, Der Sehsinn, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>605</span> (<a rel="nofollow" class="external autonumber" href="https://books.google.de/books?id=qfacDwAAQBAJ&pg=PA605&f=false#v=onepage&q&f=false">[1]</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abookitem&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Rhodopsin&rft.atitle=Der+Sehsinn&rft.au=Werner+A.+M%C3%BCller%2C+Stephan+Frings%2C+Frank+M%C3%B6hrlen&rft.btitle=Tier-+und+Humanphysiologie%3A+Eine+Einf%C3%BChrung&rft.date=2019&rft.genre=bookitem&rft.isbn=9783662584613&rft.pages=605&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer+Spectrum" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Christina Beck: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.mpg.de/optogenetik/oesterhelt"><i>Einzeller bringen Licht in die Neurobiologie.</i></a> www.mpg.de, 20. November 2014,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 2. Oktober 2019</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARhodopsin&rft.title=Einzeller+bringen+Licht+in+die+Neurobiologie&rft.description=Einzeller+bringen+Licht+in+die+Neurobiologie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.mpg.de%2Foptogenetik%2Foesterhelt&rft.creator=Christina+Beck&rft.publisher=www.mpg.de&rft.date=2014-11-20"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Pushkarev2018-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Pushkarev2018_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Alina Pushkarev, Keiichi Inoue, Shirley Larom, José Flores-Uribe, Manish Singh, Masae Konno, Sahoko Tomida, Shota Ito, Ryoko Nakamura, Satoshi P. Tsunoda, Alon Philosof: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A distinct abundant group of microbial rhodopsins discovered using functional metagenomics</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></cite>. 558. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7711</span>, Juni 2018, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220028-0836%22&key=cql">0028-0836</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>595–599</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/s41586-018-0225-9">10.1038/s41586-018-0225-9</a></span> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41586-018-0225-9">nature.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Rhodopsin&rft.atitle=A+distinct+abundant+group+of+microbial+rhodopsins+discovered+using+functional+metagenomics&rft.au=Alina%26%2332%3BPushkarev%2C%26%2332%3BKeiichi%26%2332%3BInoue%2C%26%2332%3BShirley%26%2332%3BLarom%2C+...&rft.date=2018-06&rft.doi=10.1038%2Fs41586-018-0225-9&rft.genre=journal&rft.issn=0028-0836&rft.issue=7711&rft.jtitle=Nature&rft.pages=595-599&rft.volume=558.+Jahrgang" style="display:none"> </span> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.researchgate.net/publication/325878801_A_distinct_abundant_group_of_microbial_rhodopsins_discovered_using_functional_metagenomics">ResearchGate</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-khorana-5"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-khorana_5-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-khorana_5-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">H. Gobind Khorana: <cite style="font-style:italic">Rhodopsin, Photoreceptor of the Rod Cell</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. 267. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 1992, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1–4</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/content/267/1/1.long">jbc.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Rhodopsin&rft.atitle=Rhodopsin%2C+Photoreceptor+of+the+Rod+Cell&rft.au=H.+Gobind+Khorana&rft.date=1992&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=1-4&rft.volume=267.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">S.B: Ghakasan et al.: <cite style="font-style:italic">G protein-coupled receptors: the evolution of structural insight</cite>. In: <cite style="font-style:italic">AIMS Biophysics</cite>. 4. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 2017, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>491–527</span>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6018013/">PMC 6018013</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Rhodopsin&rft.atitle=G+protein-coupled+receptors%3A+the+evolution+of+structural+insight&rft.au=S.B%3A+Ghakasan+et+al.&rft.date=2017&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=AIMS+Biophysics&rft.pages=491-527&rft.pmc=6018013&rft.volume=4.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-BMH-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-BMH_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Bowmaker & Mollon: <i>Human rods and cones</i>. 1983, Wertetabelle bei 500 nm (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://cvrl.ucl.ac.uk/">Colour and Vision Research Labs</a>)</span>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4132286-1">4132286-1</a></span> </div>

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